প্ৰিয়ন
| প্ৰিয়ন ৰোগ (TSEs) | |
|---|---|
| শ্ৰেণীবিভাজন আৰু বাহ্যিক সমল | |
 Microscopic "holes" are characteristic in prion-affected tissue sections, causing the tissue to develop a "spongy" architecture. |
|
| আই.চি.ডি.-10 | A81 |
| আই.চি.ডি.-9 | 046 |
প্ৰিয়ন 
i/ˈpriːɒn/[1] হৈছে কেৱল অস্বাভাৱিক প্ৰ'টিনেৰে গঠিত এবিধ সংক্ৰমণ কাৰক।[2] ইয়াৰ বিপৰীতে আন সংক্ৰমণ কাৰকসমূহ (ভাইৰাছ, বেক্টেৰিয়া, ফাংগাছ আৰু পৰজীৱ) নিউক্লিক এচিডেৰে (ডি এন এ, আৰ এন এ বা দুয়োটা) গঠিত। ১৯৮২ চনত ষ্টেনলী বি. প্ৰুছিনাৰে protein আৰু infection শব্দ দুটাৰ পৰা "প্ৰিয়ন" শব্দটো উদ্ভাৱন কৰে।[3] প্ৰিয়নে বিভিন্ন স্তন্যপায়ী প্ৰাণীৰ দেহত ট্ৰেন্সমিচিবল্ স্পঞ্জিফ'ৰ্ম এন্চিফাল'পেথী ৰোগৰ সৃষ্টি কৰে; যেনে- গৰুৰ দেহত ব'ভাইন স্প'ঞ্জিফ'ৰ্ম এন্চিফাল'পেথী (BSE, "mad cow disease" বুলিও কোৱা হয়) অঅৰু মানুহৰ দেহত ক্ৰুজ্ফেল্ট্ জেক'ব ৰোগ (CJD)। সকলো জ্ঞাত প্ৰিয়ন ৰোগে মগজু আৰু স্নায়ুকোষক আক্ৰমণ কৰি আক্ৰাম্তক মৃত্যুমুখত পেলাব পাৰে। ইয়াৰ বৰ্তমানলৈ কোনো চিকিৎসা সম্ভৱ হোৱা নাই।[4]
প্ৰ'টিনৰ গঠন প্ৰক্ৰিয়াত (protein folding) খেলিমেলিৰ যোগেদি প্ৰিয়নৰ সংক্ৰমণ ঘটে। সুস্থ জীৱ এটাৰ দেহত প্ৰবেশ কৰিলে ই ভালদৰে জাপ খাই থকা প্ৰ'টিনক ৰোগকাৰক প্ৰিয়নলৈ সলনি হ'বলৈ বাধ্য কৰে; এই নতুন প্ৰিয়নটোৱে চানেকি হিছাপে কাম কৰি আৰু অধিক প্ৰ'টিনক প্ৰিয়ন ৰূপলৈ সলনি কৰে। আকৌ এই নতুন প্ৰিয়নখিনিয়ে আন প্ৰ'টিনক পৰিৱৰ্তিত কৰে আৰু এই শৃংখল প্ৰক্ৰিয়াৰ ফলত বৃহৎ সংখ্যক প্ৰিয়নৰ সৃষ্টি হয়।[5] সকলো প্ৰিয়নে এমাইল'ইড নামৰ জটিল প্ৰ'টিনৰ সৃষ্টি কৰে য'ত বিটা শ্বিট থেপাথেপিকৈ গোট খাই প্ৰ'টিনবিধ এক বহুযোগী পদাৰ্থলৈ ৰূপান্তৰ হয়। এই এমাইলইড প্ৰ'টিনবোৰৰ গঠন আঁহৰ নিচিনা। প্ৰতিডাল আঁহ তাৰ গুৰিৰ ফালে বাঢ়ি গৈ থাকে আৰু ভাঙি গ'লে দুডাল আগ চাৰিডাল আগ হৈ পৰে। প্ৰিয়ন ৰোগৰ উষ্মায়ন কাল (incubation period) তাৰ উৎপাদনৰ গুণনিক বৃদ্ধিৰ হাৰৰ ওপৰত নিৰ্ভৰ কৰে।[6] (প্ৰিয়নৰ ব্যাপ্তি প্ৰিয়নে বেমেজালি লগাব পৰা সাধাৰণ গঠনৰ প্ৰ'টিনৰ উপস্থিতিৰ ওপৰত নিৰ্ভৰ কৰে। স্বাভাৱিক প্ৰিয়ন নথকা প্ৰাণীৰ দেহত প্ৰিয়ন ৰোগ হ'ব নোৱাৰে।)
এই পৰিৱৰ্তিত গঠন অতি সুস্থিৰ আৰু ই কলা আৰু কোষবোৰত জমা হৈ সেইবোৰ ধংস কৰে।[7] গঠনৰ সুস্থিৰতাৰ বাবেই প্ৰিয়নক ৰাসায়নিক বা ভৌতিক পদাৰ্থৰে ডিনেচাৰেচন কৰিব নোৱাৰি। বেলেগ বেলেগ প্ৰকাৰৰ প্ৰিয়ন পোৱা যায় যাৰ গঠনো অলপ বেলেগ হ'ব পাৰে। প্ৰিয়নৰ অণুকৃত্যায়নত (Replication) অৱশ্যে মিউটেছন বা প্ৰাকৃতিক নিৰ্বাচনে প্ৰভাৱ পেলাব পাৰে।[8] কিন্তু প্ৰিয়নৰ সম্ভৱপৰ প্ৰকাৰৰ সংখ্যা সম্ভৱপৰ ডি এন এ অনুক্ৰমতকৈ বহু কম; সেইবাবে ইয়াৰ ক্ৰমবিকাশ এক নিৰ্দিষ্ট পৰিধিতহে ঘটে বুলি ভবা হয়।
সকলো জ্ঞাত স্তন্যপায়ী প্ৰাণীৰ প্ৰিয়ন ৰোগ PrP নামৰ প্ৰিয়ন প্ৰ'টিনবিধৰ বাবে হয়। সুস্থ শৰীৰত থকা স্বাভাৱিক প্ৰ'টিনবিধক PrPC (C আখৰটোৱে 'cellular' বা কোষীয়, অথবা 'common' বা সাধাৰণ বুজায়) বুলি কোৱা হয়। আনহাতে ৰোগ সৃষ্টিকাৰক অস্বাভাৱিক ৰূপটোক PrPSc (Sc য়ে ভেৰাৰ শৰীৰত হোৱা 'scrapie' নামৰ এবিধ স্নায়ুক্ষয়ৰ ৰোগক সূচায়)।[9][10] প্ৰিয়নৰ সঠিক গঠন জানিব পৰা হোৱা নাই। সম্ভৱ ই PrPC, প'লীএডিনাইলিক এচিড, আৰু স্নেহ (lipid) Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) প্ৰক্ৰিয়াৰ জৰিয়তে গোট খাই সৃষ্টি হয়।[11]
কিছুমান ভেঁকুৰত প্ৰিয়নৰ দৰে আচৰণ কৰা প্ৰ'টিন পোৱা যায় যি স্তন্যপায়ী প্ৰিয়নক বুজাত সহায় কৰে। আমোদজনকভাৱে ভেঁকুৰৰ প্ৰিয়নে ভেঁকুৰবিধত কোনো ৰোগ নকৰে।[12]
সূচী |
[সম্পাদনা কৰক] অতিৰিক্ত তথ্য
- Deadly Feasts: The "Prion" Controversy and the Public's Health,[13] by Richard Rhodes
- The Pathological Protein: Mad Cow, Chronic Wasting, and Other Deadly Prion Diseases, Phillip Yam, 2003, Springer, ISBN 0-387-95508-9
- The Family That Couldn't Sleep by D. T. Max provides a history of prion diseases.
- The Prion Protein a special issue of the open-access journal Current Issues in Molecular Biology
- The Prion's Elusive Reason for Being Note: Behind a paywall.
[সম্পাদনা কৰক] তথ্যসূত্ৰ
- ↑ সাঁচ:OED
- ↑ Ryan KJ, Ray CG, et al, ed (2004). Sherris Medical Microbiology (4th ed.). McGraw Hill. পৃষ্ঠা. 624–8. ISBN 0-8385-8529-9.
- ↑ "Stanley B. Prusiner - Autobiography". NobelPrize.org. http://nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1997/prusiner-autobio.html. Retrieved 2007-01-02.
- ↑ Prusiner SB (November 1998). "Prions". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 (23): 13363–83. doi:10.1073/pnas.95.23.13363. PMID 9811807. PMC 33918. http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9811807. Retrieved 2010-02-28.
- ↑ Aguzzi A (January 2008). "Unraveling prion strains with cell biology and organic chemistry". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105 (1): 11–2. doi:10.1073/pnas.0710824105. PMID 18172195. PMC 2224168. http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18172195. Retrieved 2010-02-28.
- ↑ Masel J, Jansen VAA, Nowak MA (March 1999). "Quantifying the kinetic parameters of prion replication". Biophysical Chemistry 77 (2–3): 139–152. doi:10.1016/S0301-4622(99)00016-2. PMID 10326247.
- ↑ Christopher M. Dobson (February 2001). "The structural basis of protein folding and its links with human disease" (pdf). Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences 356 (1406): 133–45. doi:10.1098/rstb.2000.0758. PMID 11260793. PMC 1088418. http://rstb.royalsocietypublishing.org/content/356/1406/133.full.pdf+html?sid=b4dec236-78b0-44b9-8d64-3b37b1ddc0c9. Retrieved 2011-11-09.
- ↑ Li J, Browning S, Mahal SP, Oelschlegel AM, Weissmann C (February 2010). "Darwinian evolution of prions in cell culture". Science 327 (5967): 869–72. doi:10.1126/science.1183218. PMID 20044542. PMC 2848070. http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=20044542. Retrieved 2010-02-28. Lay summary.
- ↑ Cite error: Invalid
<ref>tag; no text was provided for refs namedKrull - ↑ Laurén J, Gimbel DA, Nygaard HB, Gilbert JW, Strittmatter SM (February 2009). "Cellular prion protein mediates impairment of synaptic plasticity by amyloid-beta oligomers". Nature 457 (7233): 1128–32. doi:10.1038/nature07761. PMID 19242475.
- ↑ Cite error: Invalid
<ref>tag; no text was provided for refs namedminimal_prion - ↑ Lindquist S, Krobitsch S, Li L, Sondheimer N (February 2001). "Investigating protein conformation-based inheritance and disease in yeast". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences 356 (1406): 169–76. doi:10.1098/rstb.2000.0762. PMID 11260797. PMC 1088422. http://rstb.royalsocietypublishing.org/content/356/1406/169.full.pdf+html?sid=db8e07ba-e75f-4d47-a608-7af3e1298bd1. Retrieved 2011-11-09.
- ↑ Deadly Feasts: The "Prion" Controversy and the Public's Health, Richard Rhodes, 1998, Touchstone, ISBN 0-684-84425-7
[সম্পাদনা কৰক] বহিঃসংযোগ
 |
ৱিকিমিডিয়া কমন্সত ‘Prions’ বিষয় সংক্ৰান্তত মিডিয়া আছে। |
 |
The Wikibook General Biology has a page on the topic of |
[সম্পাদনা কৰক] সাধাৰণ
- CDC – USA Centers for Disease Control and Prevention – information on prion diseases
- World Health Organisation – WHO information on prion diseases
- Prion Animation (Flash required)
[সম্পাদনা কৰক] প্ৰতিবেদন আৰু কমিটি
- The UK BSE Inquiry – Report of the UK public inquiry into BSE and variant CJD
- UK Spongiform Encephalopathy Advisory Committee (SEAC)
[সম্পাদনা কৰক] জেনেটিক্ছ
- Mammalian prion classification International Committee on Taxonomy of Viruses – ICTVdb
- Online Mendelian Inheritance in Man: Prion protein – PrP, inherited prion disease and transgenic animal models.
- The Surprising World of Prion Biology--A New Mechanism of Inheritance on-line lecture by Susan Lindquist
[সম্পাদনা কৰক] অধ্যয়ন
- Institute for Neurodegenerative Diseases – labs studying prion diseases, run by Stanley B. Prusiner, MD
- Prion Disease Database (PDDB) - Comprehensive transcriptome resource for systems biology research in prion diseases.
- iBioSeminars - Susan Lindquist's iBioSeminars on I. Protein Folding and Prions and II. Prions and Evolution.
- http://www.prion.ucl.ac.uk/ MRC Prion Unit run by Professor John Collinge. Study of all forms of prion disease and development of therapies.
[সম্পাদনা কৰক] অন্যান্য
- UCSF Memory and Aging Center – medical center for diagnosis and care of people with prion disease and research into origin and treatment of prion diseases. (YouTube channel)
